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Philip Morris Forschungspreis für Quantenkryptographie

Auch Prof. Dr. August-Wilhelm Scheer erhält Auszeichnung

Quantenexperimente auf eisigen Alpengipfeln, Datenspeicher für die Computer von übermorgen, Druckknopf-Verbindungen für Eiweißstoffe und Metamodelle von Wirtschaftsunternehmen - vier ganz unterschiedliche und richtungsweisende Forschungsprojekte werden in diesem Jahr mit dem Philip Morris Forschungspreis ausgezeichnet. Diese Entscheidung der Jury hat am Dienstag die Philip Morris Stiftung in München bekannt gegeben. Den mit insgesamt 100.000 Euro dotierten Preis teilen sich in diesem Jahr vier Forscher und Forscherteams aus München, Hamburg, Garching und Saarbrücken.

Der an der Universität München forschende österreichische Physiker Prof. Dr. Harald Weinfurter erhält die Auszeichnung für seine Entwicklungen zur Quantenkryptographie. Prof. Weinfurter und sein deutscher Kollege Dr. Christian Kurtsiefer haben kompakte, preiswerte und zuverlässige Geräte für die Verschlüsselung und die Übertragung entwickelt. Damit konnten sie die sichere Übertragung auch bei extremer Witterung über mehr als 23 Kilometer zwischen den Alpengipfeln von Zugspitze und westlicher Karwendelspitze nachweisen.

Für neue Grundlagen zur Datenspeicherung in kommenden Computergenerationen erhalten die Hamburger Physiker Prof. Dr. Roland Wiesendanger und sein Kollege Dr. Matthias Bode den Philip Morris Forschungspreis. Sie haben Verfahren entwickelt, um winzige magnetische Veränderungen bis an die Grenze des physikalisch Möglichen zu erzeugen und zu messen. Mit dieser "Ultimativen magnetischen Mikroskopie", die bis in Dimensionen einzelner Atome vordringt, sollen die Speichergrößen von Computer-Festplatten auch in den nächsten zwanzig Jahren weiter so anwachsen können wie in den vergangenen Jahren.

Der Biochemiker Prof. Dr. Horst Kessler von der Technischen Universität München in Garching untersucht, wie Proteine in lebenden Organismen zusammenspielen oder wie sie sich gegenseitig blockieren. Dabei hat er die Analysemethode der Kernresonanz-Spektroskopie wesentlich verfeinert. So lassen sich jetzt Form und Struktur von kleinen Eiweißmolekülen, so genannten Peptiden, in natürlicher Umgebung exakt bestimmen. Dies wiederum ermöglicht es, auch komplizierte, dazu passende Strukturen zu finden, die sich wie die Teile eines Druckknopfs ergänzen und gemeinsam wirksam werden. Derartige Wechselwirkungen sind die Grundlage vieler biologischer Prozesse. Sie lassen sich durch die Arbeiten von Prof. Kessler nachahmen, etwa um künstliche Oberflächen biologisch verträglich und stabil zu beschichten.